1. Quelques Aspects de Biologie Cellulaire et Moléculaire
Toutes les molécules contenant un squelette carboné sont des molécules organiques. Le carbone est capable de former quatre liaisons covalentes avec d’autres éléments, il contribue ainsi à la diversité biologique à l’échelle de la molécule en permettant la formation de longues chaînes linéaires, des chaînes ramifiées ou encore des structures cycliques. Les molécules organiques possèdent des propriétés relatives à l’arrangement spécifique de leur squelette carboné mais aussi en fonction des groupes moléculaires attachés à ce squelette. Ces ensembles forment les groupements fonctionnels (hydroxyle, amine, carbonyle, etc.). Ce sont eux qui participent en partie aux réactions chimiques. Parmi eux, nous pouvons définir des groupements hydrophiles (groupement ayant une affinité avec l’eau) et des groupements hydrophobes (n’ayant aucune affinité avec l’eau).
L’eau est une substance inorganique. C’est le composé le plus important et le plus abondant de la matière vivante. L’eau représente environ 65 à 75 % du poids de l’homme. Elle permet de définir la constante hydrique d’un organisme. L’eau contenue dans les cellules forme le compartiment intracellulaire. Celle présente à l’extérieur des cellules représente le compartiment extracellulaire (milieu sanguin et milieu interstitiel). Les solutions aqueuses sont les solutions dont le solvant est l’eau.
1. Les éléments chimiques
Tous les organismes sont composés d’éléments. Un élément est une substance chimique élémentaire qui ne peut être décomposée en d’autres substances plus simples. Ces éléments sont regroupés dans le tableau périodique des éléments. Ce dernier contient entre autres 92 éléments naturels. Sur ces 92 éléments, 25 sont essentiels à la vie, on trouve :
◗ le carbone (C), l’hydrogène (H), l’oxygène (O) et l’azote (N) qui composent à eux quatre 96 % de la matière vivante ;
◗ d’autres éléments tels que : le phosphore, le soufre, le potassium, le sodium, le magnésium, etc. qui composent 1,5 à 0,1 % de la matière vivante ;
◗ enfin certains éléments se trouvant à l’état de trace (moins de 0,01 %), ce sont les oligoéléments (fer, fluor, iode, zinc, etc.).
Les éléments se regroupent en molécules au sein desquelles ils sont maintenus entre eux par des liaisons chimiques. Nous pouvons citer trois types principaux de liaisons chimiques :
◗ les liaisons ioniques : liaisons fortes formées par transfert d’électrons entre un ou plusieurs atomes (anion = élément accepteur d’électron ; cation = élément donneur d’électron). Les charges opposées s’attirent, les composés obtenus forment des sels (ex : NaCl) ;
◗ les liaisons covalentes : liaisons fortes qui résultent d’un partage d’électrons entre deux éléments. La paire d’électrons est symbolisée par un tiret entre deux éléments. Si chacun des atomes donne autant d’électrons pour former la liaison, la molécule est non polaire. Si le partage des électrons est inégal entre les atomes, alors la molécule est polaire ;
◗ les liaisons hydrogène : liaison faible qui résulte de l’attraction entre les éléments, il n’y a pas d’électron échangé. Elle permet de stabiliser certaines molécules comme la double chaîne de la molécule d’ADN.
Les molécules se forment au cours de réactions endothermiques (qui consomment de l’énergie) ou exothermiques (qui dégagent de l’énergie). Le métabolisme est défini par l’ensemble des réactions chimiques d’un organisme. Il se compose de toutes les réactions de synthèse (réactions anaboliques, consommatrices d’énergie) et de toutes les réactions de dégradation (réactions cataboliques, libératrices d’énergie). La respiration fait partie des voies cataboliques alors que le mécanisme de synthèse d’une protéine appartient aux voies anaboliques.
MÉTABOLISME = CATABOLISME + ANABOLISME
2. Les macromolécules organiques
Les macromolécules constituées de petites molécules organiques se forment par réaction de condensation (départ d’une molécule d’eau) et se cassent par réaction d’hydrolyse (décomposition par l’eau). Certaines macromolécules forment des polymères, constitués par l’enchaînement répété d’un même motif, le monomère.
| Glucides | Protides | Lipides | Acides nucléiques | |
|---|---|---|---|---|
| Monomère | Varie pour chaque molécule Liaison glycosidique entre 2 monomères | Acide aminé 20 acides aminés différents Liaison peptidique entre 2 acides aminés | Pas de monomère | Nucléotide 1 nucléotide = 1 pentose (sucre à 5 carbones) + 1 groupement phosphate + 1 base azotée Liaison Phosphodiester entre 2 monomères |
| Nomenclature | – 1 monomère = monosaccharide ou ose – Moins de 10 monomères = oligosaccharides ou oligosides – Plus de 10 monomères = polysaccharides ou polyosides | – Moins de 10 acides aminés = oligopeptide – Plus de 10 acides aminés = polypeptides – Plus de 50 acides aminés = protéines | – Lipides simples : acides gras + alcool (glycérides, cérides et stérides) – Lipides complexes, les principaux : phospholipides et stéroïdes | Plusieurs nucléotides = polynucléotides Monocaténaire = 1 seule chaîne de nucléotide (ex : ARNm) Bicaténaire = 2 chaînes de nucléotides complémentaires (ex : structure en double hélice de la molécule d’AND décrite en 1953 par Watson et Crick) |
| Fonctions principales | – Polysaccharides de réserve (énergie) : amidon, glycogène – Polysaccharides de structure : cellulose | Grande importance fonctionnelle : catalyseur, défense de l’organisme, transport, etc. | – Lipides simples : fonction énergétique – Lipides complexes : rôle structural(composition des membranes biologiques) | Contenir l’information génétique |
| Exemples | Glucose, saccharose (glucose + fructose), maltose (glucose + glucose), amidon, glycogène, cellulose. | Hémoglobine (transport de l’O2), collagène, immunoglobulines | Acide linoléique, cholestérol, hormones sexuelles, vitamine D | ADN = acide désoxyribonucléique ARN = acide ribonucléique |
| Test d’identification | Liqueur de Fehling : positif en présence de sucres réducteurs. Test à l’eau iodée : – coloration violet-rouge si dextrines – coloration bleu-violet si amidon – coloration brun-acajou si glycogène | Test du biuret : réaction positive si la molécule contient au moins 2 liaisons peptidiques Test à la ninhydrine Test xanthoprotéique : réaction positive en présence d’acides aminés aromatiques | Test au rou Soudan ou noir Congo | Test de Brachet Test de Feulgen |
A. Acides aminés essentiels
Valine, leucine, isoleucine, méthionine, phenylalanine, tryptophane, threonine, lysine. Ajouter à cette liste l’histidine chez l’enfant.
 |
| Fig. 1-2. |
| Formule générale d’un acide aminé. |
B. Organisation structurale des protéines
Les protéines possèdent quatre niveaux d’organisation :
◗ la structure primaire : la séquence d’acides aminés déterminée par l’information génétique. Les acides aminés sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Le moindre changement de cette structure peut modifier la conformation dans l’espace de la protéine et altérer sa fonction ;
◗ la structure secondaire : repliement en hélice α et/ou en feuillet β. Ce sont des motifs répétitifs maintenus par des liaisons hydrogène ;
◗ la structure tertiaire : conformation de la protéine dans l’espace (structure tridimensionnelle). Les liaisons chimiques faibles et fortes interviennent ainsi que les effets hydrophobes et hydrophiles ;
◗ la structure quaternaire : assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques, 1 chaîne = 1 sous-unité.
Seules les protéines contenant plusieurs sous-unités possèdent une structure quaternaire, les autres n’ont qu’une structure tertiaire. Une protéine est dénaturée lorsqu’elle perd sa structure tridimensionnelle (la dénaturation peut être réversible ou irréversible). La protéine est détruite si elle perd sa structure primaire (les liaisons peptidiques sont détruites).
Par convention, la représentation de la structure primaire d’une protéine fait toujours apparaître la fonction amine (NH2) à gauche, la fonction carboxyle (COOH) à droite.
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