3. Les Enzymes
Le nom « enzyme » s’emploie au masculin ou au féminin.
Chaque réaction catalysée peut avoir lieu sans enzyme. L’enzyme n’est donc pas indispensable pour que la réaction chimique ait lieu. Seulement sans enzyme la réaction prendrait beaucoup plus de temps ou devrait se faire avec un environnement particulier, ce qui est souvent incompatible avec le métabolisme dans les différents milieux de vie.
Le ribozyme, molécule formée d’ARN, est un biocatalyseur de nature non protéique. Il est donc important de nuancer votre réponse aux QCM. Si l’item propose : « les enzymes sont toujours des protéines », il faut répondre faux. Par contre, si l’item est « les enzymes sont des protéines », dans ce cas c’est vrai. Mais cette question reste ambiguë ! Dans les milieux biologiques, la quantité de substrat est généralement très supérieure à la quantité d’enzyme.
1. Définition et nature des enzymes
Les enzymes sont des biocatalyseurs : des molécules synthétisées par des organismes vivants qui ont pour rôle d’accélérer la vitesse d’une réaction sans modifier l’équilibre final de la réaction. Ces substances agissent à faible dose et se retrouvent intactes en fin de réaction, disponibles pour participer à une nouvelle réaction. Dans les organismes, l’activité des enzymes peut être soumise à une régulation.
La nature des enzymes est essentiellement protéique mais elles peuvent être associées à d’autres composés. La partie protéique est l’apoenzyme, la partie non protéique est le groupement prosthétique ou coenzyme. Une molécule enzymatique ne contenant que des éléments protidiques est une holoenzyme. Si elle contient d’autres éléments, c’est une hétéroenzyme.
Les enzymes sont des protéines, l’équipement enzymatique d’un individu dépend donc de son génotype.
Nomenclature :
Le nom d’une enzyme se forme à partir du nom de la réaction qu’elle catalyse ou du nom du substrat sur lequel elle agit auquel on ajoute le suffixe « ase ». Exemple : la maltase agit sur le substrat « maltose », l’hydrolase catalyse des réactions d’hydrolyse.
2. La réaction enzymatique
L’activité enzymatique se mesure en nombre de molécules de substrat transformées ou en nombre de molécules de produits formées par molécule d’enzyme et par unité de temps.
Le substrat est le réactif sur lequel agit l’enzyme. Le produit résulte de la transformation du substrat.
La réaction se déroule en deux étapes :
◗ fixation temporaire de l’enzyme sur le substrat formant un complexe enzymesubstrat ;
◗ transformation du substrat en produit (avec libération de l’enzyme intacte). Équation de la réaction enzymatique :
La vitesse de la réaction dépend de la concentration en enzyme et de la concentration en substrat. La concentration en enzyme est faible dans les milieux biologiques. Quand la concentration en substrat est faible dans le milieu, les complexes enzyme-substrat auront plus de mal à se former. La vitesse initiale de la catalyse est plus faible. Elle augmente avec la concentration en substrat jusqu’à un palier (vitesse maximale) où toutes les molécules d’enzymes sont liées à des molécules de substrat. L’enzyme est saturée : c’est le facteur limitant de la réaction.
3. La double spécificité des enzymes
Seule une partie de l’enzyme fixe le substrat : le site actif composé de quelques acides aminés souvent éloignés dans la séquence primaire. Le fonctionnement de l’enzyme est lié à la configuration spatiale de son site actif. Comme toute molécule protéique, sa structure tridimensionnelle dépend de sa séquence en acides aminés. Ainsi, une mutation peut modifier le fonctionnement de l’enzyme.
La composition du site actif définit la double spécificité enzymatique : spécificité de substrat et spécificité de réaction. Le site actif détermine à l’échelle moléculaire la double spécificité des enzymes. Il se décompose en :
◗ site de reconnaissance du substrat qui contrôle la spécificité de substrat de l’enzyme : il conditionne la formation du complexe enzyme-substrat par complémentarité entre la conformation de ce site et une partie de la molécule de substrat. La spécificité de substrat peut être absolue ou relative selon si l’enzyme agit sur un seul substrat ou sur des composés possédant des formules chimiques proches ;
◗ site catalytique qui permet la transformation du substrat en produit, il contrôle la spécificité de réaction de l’enzyme. Ainsi, une enzyme catalyse un seul type de réaction.
Chacun de ces sites est formé par quelques acides aminés.
La modification de la séquence primaire peut avoir diverses conséquences :
◗ la modification affecte une zone extérieure au site actif : la structure de l’enzyme peut être modifiée mais la conformation tridimensionnelle du site actif est conservée, l’activité enzymatique persiste ;
◗ la modification touche le site actif : soit le site de reconnaissance est modifié, dans ce cas, l’enzyme ne peut plus fixer le substrat, la catalyse n’est pas possible, soit le site catalytique est modifié et alors le substrat peut se fixer à l’enzyme mais la catalyse est là aussi impossible.
4. Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique
A. Effet de la température
La structure tridimensionnelle des protéines est sensible à l’environnement. Si les conditions environnementales modifient la structure du site actif, l’enzyme perdra son activité.
Une enzyme possède une température de fonctionnement optimale pour laquelle la vitesse de la réaction catalysée sera maximale. La courbe exprimant l’activité enzymatique en fonction de la température montre une forme en cloche. Au-delà de cette température optimale, l’enzyme est dénaturée (elle perd sa configuration spatiale) de façon réversible ou irréversible. À basse température, l’enzyme est inhibée. Elle retrouve ses propriétés si la température s’élève.
B. Effet du pH
Chaque enzyme possède un pH pour lequel l’activité enzymatique est maximale. Comme pour la température, la courbe représentant l’activité enzymatique en fonction du pH a un aspect en cloche. De part et d’autre du pH optimum, l’activité enzymatique diminue. Pour des valeurs de pH extrêmes, l’enzyme est dénaturée.
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